Kisspeptine(koppeling:https://www.bloomtechz.com/synthetic-chemical/peptide/kisspeptin-powder-cas-1145998-81-7}.html) is een klein molecuulpeptide dat bestaat uit 54 aminozuurresiduen. De molecuulformule is C26H45N7O6S, met een molecuulgewicht van 5477,73 Dalton. De aminozuursequentie van kisspeptine-peptide is bij verschillende soorten sterk geconserveerd, wat betekent dat de basisstructuur bij verschillende organismen onveranderd blijft. Het voorlopereiwit ervan ondergaat een reeks modificaties en splitsingsprocessen tijdens het translatieproces, waardoor uiteindelijk volwassen Kisspeptine wordt gevormd. De structuur bestaat uit zeven aminozuurresiduen - Helix, die antiparallel is aan een structuur die bestaat uit vier aminozuurresiduen - Vouwketenverbinding. Deze structuur maakt binding aan de G-eiwit-gekoppelde receptor (GPR54) en activering van zijn signaalroute mogelijk.
Kisspeptine reguleert niet alleen de vrouwelijke voortplantingsfunctie in de centrale hypothalamus en de hypofyse, maar speelt ook een rol in de lokale eierstokken. Het lokale kisspeptine-peptide in de eierstokken is niet alleen betrokken bij het reguleren van de functie van eicellen, granulosacellen en corpus luteum, maar wordt ook beïnvloed door gonadotropines, fotoperiode, sympathisch zenuwstelsel en metabolisme.
Kisspeptine is een belangrijk neuropeptide dat de vrouwelijke voortplantingsfunctie reguleert, tot expressie gebracht in de hypothalamus, hypofyse en eierstokken, en regulerende effecten heeft op verschillende stadia van HPOA. Kisspeptin is een product van het melanoomcelremmende gen KiSS-1 en is een natuurlijk peptide geïsoleerd door Kotani et al. in 2001 dat agonistische activiteit vertoont tegen de wees-G-eiwit-gekoppelde receptor GPR54 in de menselijke placenta.
Kisspeptine, ook bekend als Kiss1-peptide of RFRP-1-peptide, is een neuropeptide dat in het menselijk lichaam wordt aangetroffen.
1. Chemische samenstelling: Kisspeptin is een klein molecuulpeptide dat bestaat uit 54 aminozuurresiduen, met een molecuulformule van C26H45N7O6S en een molecuulgewicht van 5477,73 Dalton. De structuur omvat een hydrofiel N-uiteinde bestaande uit negen aminozuren en een hydrofoob C-uiteinde bestaande uit vier aminozuren.
2. Chemische structuur: De aminozuursequentie van Kisspeptine is bij verschillende soorten sterk geconserveerd, wat betekent dat de basisstructuur bij verschillende organismen onveranderd blijft. De structuur omvat een relatief lange N-terminal en een kortere C-terminal. Daarnaast heeft Kisspeptin ook een cysteïne (Cys) residu, dat een cruciale rol speelt in het disulfideproces van peptiden.
3. Secundaire structuur: De secundaire structuur van Kisspeptin bestaat voornamelijk uit: - Samengesteld uit spiraalvormige en willekeurige krullen. Onder hen neemt willekeurige curling het grootste deel van het peptide in beslag, terwijl - de helix slechts 20% van het totale peptide uitmaakt. Deze secundaire structuur zorgt ervoor dat Kisspeptin zich kan binden aan de G-eiwit-gekoppelde receptor (GPR54) en zijn signaalroute kan activeren.
4. Tertiaire structuur: De tertiaire structuur van Kisspeptine werd bepaald door röntgenkristaldiffractie en nucleaire magnetische resonantie (NMR) technieken. De structuur bestaat uit zeven aminozuurresiduen - Helix, die antiparallel is aan een structuur die bestaat uit vier aminozuurresiduen - Vouwketenverbinding. Deze structuur zorgt ervoor dat Kisspeptin zich kan binden aan GPR54 en zijn signaalroute kan activeren.
5. Stereoscopische configuratie: Kisspeptin is een S-configuratie met een getranscycleerde stereoconfiguratie. Deze driedimensionale configuratie is cruciaal voor de binding van Kisspeptin aan GPR54 en de activering van zijn signaalroute.
6. Modificatie en splitsing: De Kisspeptine-voorloper ondergaat een reeks modificaties en splitsingsprocessen tijdens het vertaalproces, waardoor uiteindelijk een volwassen Kisspeptine wordt gevormd. Deze processen omvatten prolinehydroxylering, glycine-dehydrogenering en vorming van disulfidebindingen. Deze modificaties en splitsingsprocessen zijn cruciaal voor de biologische activiteit van Kisspeptin.
7. Stabiliteit: Kisspeptin heeft een zekere mate van stabiliteit in het lichaam. Het heeft een zekere weerstand tegen afbrekende enzymen zoals zuur, alkali, trypsine en pepsine. Onder bepaalde omstandigheden kan Kisspeptine echter ook worden afgebroken, vooral in omgevingen met hoge temperaturen, sterk zuur of alkali.
8. Chemische synthese en recombinatie: Kisspeptine kan worden verkregen via chemische synthese- of recombinatiemethoden. Chemische synthese omvat gewoonlijk meerdere vervelende chemische reacties, waaronder condensatie, ontscherming, ontzilting en andere stappen. De recombinatiemethode daarentegen maakt gebruik van genetische manipulatietechnieken om het voorlopereiwit van Kisspeptine tot expressie te brengen in micro-organismen zoals Escherichia coli of gist, en ondergaat vervolgens nabewerking om volwassen Kisspeptine te verkrijgen.
9. Detectie en analyse: Het gehalte aan Kisspeptine in organismen is zeer laag, dus er zijn gevoelige analytische methoden nodig om het te detecteren en te analyseren. Deze methoden omvatten radio-immunoassay (RIA), enzymgekoppelde immunosorbentassay (ELISA), massaspectrometrie (MS), enz. Onder hen is ELISA een van de meest gebruikte detectiemethoden, die de inhoud van Kisspeptine en de veranderingen ervan in het bloed kan detecteren. het lichaam.
Kisspeptine, ook bekend als Kiss1-peptide of RFRP-1-peptide, is een neuropeptide dat voor het eerst werd geïsoleerd uit de menselijke placenta in 2001. Het neemt voornamelijk deel aan de regulatie van het vrouwelijke voortplantingssysteem en stimuleert de afgifte van GnRH door binding aan het G-eiwit. gekoppelde receptor GPR54, en speelt daardoor een rol in de daaropvolgende activiteiten van de voortplantingsas. In de afgelopen jaren is het dankzij diepgaand onderzoek naar Kisspeptine tot expressie gekomen in de centrale hypothalamus, de hypofyse en de eierstokken, waardoor verschillende schakels van HPOA worden gereguleerd, en het kan een belangrijke rol spelen bij ziekten zoals tumoren. Daarom zijn de ontwikkelingsvooruitzichten van Kisspeptin de moeite waard om naar uit te kijken.
Er moet echter op worden gewezen dat verder onderzoek en klinische proeven nodig zijn om te bepalen of Kisspeptin kan dienen als medicijndoelwit voor de behandeling van ziekten die verband houden met het vrouwelijke voortplantingssysteem. Bovendien is er meer onderzoeksondersteuning nodig om te bepalen of Kisspeptin potentiële toepassingen heeft bij de behandeling van andere ziekten zoals tumoren. Samenvattend speelt Kisspeptin een belangrijke rol als neuropeptide bij de regulatie van het vrouwelijke voortplantingssysteem, en de ontwikkelingsvooruitzichten ervan zijn de moeite waard om naar uit te kijken. Maar er zijn meer onderzoek en klinische proeven nodig om het therapeutische potentieel ervan te verifiëren. Aan het begin van Shaanxi zijn kisspeptins te koop. Als u ze nodig heeft, kunt u een e-mail sturen voor overleg.