Trypsinepoeder CAS 9002-07-7

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. is een van de meest ervaren fabrikanten en leveranciers van trypsinepoeder cas 9002-07-7 in China. Welkom bij groothandel bulk trypsinepoeder cas 9002-07-7 van hoge kwaliteit, te koop hier vanuit onze fabriek. Goede service en een redelijke prijs zijn beschikbaar.

Trypsine poederis een type protease, EC 3.4.4.4, Molecuulformule C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, Het is een serineprotease gewonnen uit de alvleesklier van koeien, schapen en varkens. Bij gewervelde dieren functioneert het als een spijsverteringsenzym. In de pancreas wordt de voorloper van trypsine, trypsinogeen, gesynthetiseerd en uitgescheiden als een bestanddeel van pancreassap. Het wordt door enterokinase of trypsine beperkt om af te breken tot geactiveerd trypsine, een endopeptidase die de carboxylzijde van lysine- en arginineresiduen in polypeptideketens kan splitsen. Het functioneert niet alleen als spijsverteringsenzym, maar beperkt ook de afbraak van voorlopers van andere enzymen zoals chymotrypsine, carboxypeptidase en fosfatidylcholine, waardoor deze worden geactiveerd. Het is het meest specifieke protease en een onmisbaar hulpmiddel bij het bepalen van de aminozuurrangschikking van eiwitten.
Een type protease, een serineprotease dat wordt geëxtraheerd uit de alvleesklier van koeien, schapen en varkens, en functioneert als een spijsverteringsenzym bij gewervelde dieren. De voorloper van trypsine, trypsinogeen, wordt gesynthetiseerd en uitgescheiden als pancreassapcomponenten in de pancreas, en wordt afgebroken tot actief trypsine onder de beperking van enterokinase of trypsine. Het is een endopeptidase die de carboxylzijde van lysine- en arginineresiduen in polypeptideketens kan splitsen. Het functioneert niet alleen als spijsverteringsenzym, maar beperkt ook de afbraak van voorlopers zoals chymotrypsine, carboxypeptidase, fosfolipase, enz. Het is het meest specifieke protease en een onmisbaar hulpmiddel voor het bepalen van de aminozuurrangschikking van eiwitten.

Trypsine poederis een gevriesdroog-droog preparaat dat wordt verkregen door kristallen uit de alvleesklier van koeien, varkens en schapen te extraheren en te zuiveren. Gemakkelijk oplosbaar in water, onoplosbaar in organische oplosmiddelen zoals chloroform, ethanol en ether. Bij pH 1,8 wordt koken op korte- termijn vrijwel niet geïnactiveerd; Verhitting in een alkalische oplossing veroorzaakt denaturatie en neerslag, terwijl Ca2+ beschermende en activerende effecten heeft. Het iso-elektrische punt van trypsine is pH 10,1.

 

Rundertrypsine bestond oorspronkelijk uit 229 aminozuren, die 6 paren disulfidebindingen bevatten, en de aminozuursequentie en kristalstructuur ervan zijn opgehelderd. Onder de zelfkatalyse van enterokinase-activiteit wordt de peptidebinding tussen de N-terminale lysine- en isoleucineresiduen van zymogeen gehydrolyseerd, waardoor het valin-tiantiantiantian-lysine 6-peptide vrijkomt en actief trypsine wordt gegenereerd. Het rundertrypsine heeft 223 aminozuurresiduen en een molecuulgewicht van 23800. Het serineresidu op de actieve plaats is een essentieel serineprotease.

 

De chemische structuur van varkenstrypsine lijkt sterk op die van rundertrypsine. In de sequentie van aminozuurresiduen zijn slechts 41 aminozuurresiduen verschillend, maar de moleculaire configuratie is significant verschillend. De zettingscoëfficiënt S20W is 2,77S, pI=10.8. De thermische stabiliteit is stabieler dan rundertrypsine, en het beschermende effect van Ca2+ op het enzym is niet zo significant als dat van runderen en schapen. Er is geen centrale plaats voor het cheleren van Ca.2+. Er zijn 6 paren disulfidebindingen, en het verbreken van 1-2 bindingen beschadigt de volledige structuur van het enzymmolecuul niet en beschermt de activiteit ervan. De enzymactiviteit is equivalent aan respectievelijk 72% van runderen en 61% van schapen.

Trypsine van schapen is vergelijkbaar met dat van runderen en varkens, maar de activiteit is iets hoger dan die van runderen en varkens.
De specifieke werking van trypsine omvat peptidebindingen die zijn samengesteld uit alkalische aminozuren arginine en lysinecarboxylgroepen. Enzymen zelf zijn gemakkelijk autolytisch en worden omgezet van - trypsine naar - trypsine, dat verder wordt afgebroken tot trypsine-achtige enzymen en zelfs tot fragmenten. Hun activiteit neemt geleidelijk af en gaat verloren.

 

Het komt niet alleen voor in gewervelde dieren, maar ook in een breed scala aan organismen, zoals zijderupsen, zeewagens, zeepokken en actinomyceten. Bovendien zijn proteasen zoals trombine, fibrinolytisch enzym en vasopressine, die verband houden met bloedstolling en ontsteking bij hogere dieren, nauw verwant aan trypsine in termen van chemische structuur en specificiteit. Er kan worden aangenomen dat deze enzymen zijn geëvolueerd uit een gemeenschappelijk voorouderenzym. Trypsine en elastase hebben ook een nauwe relatie qua structuur en katalytisch mechanisme, maar hun specificiteit is compleet anders.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 onomkeerbare inactivatie. Ca2+heeft een stabiliserend effect op de enzymactiviteit; Zware metaalionen, organische fosforverbindingen DFP, natuurlijke trypsineremmers remmen de activiteit ervan sterk. Klinisch gebruikt voor anti-inflammatoire en anti-inflammatoire doeleinden, en industrieel gebruikt bij de productie van leer, verwerking van ruwe zijde, voedselverwerking, enz.

Bereidingswijze vantrypsine poeder:

Fysische en chemische eigenschappen vantrypsine poeder:

Trypsine is een gevriesdroogd preparaat-gemaakt uit de kristallen die uit de alvleesklier van runderen, varkens en schapen worden gehaald en gezuiverd. Gemakkelijk oplosbaar in water, onoplosbaar in chloroform, ethanol, ether en andere organische oplosmiddelen. Bij pH 1,8 inactiveert kortstondig koken nauwelijks; Bij verhitting in een alkalische oplossing vindt denaturatie plaats, heeft Ca2+ een beschermend en activerend effect en is het iso-elektrische punt van trypsine pH 10,1.
Rundertrypsine bestaat uit 229 aminozuren en bevat 6 paar disulfidebindingen. De aminozuursequentie en kristalstructuur zijn opgehelderd. Onder de actieve autokatalyse van enterokinase wordt de peptidebinding tussen de N-terminale lysine- en isoleucineresiduen van het zymogeen gehydrolyseerd, waardoor Val - dag - dag - dag - dag - dag - lysine 6-peptide vrijkomt en actief trypsine wordt geproduceerd. Rundertrypsine heeft 223 aminozuurresiduen met een molecuulgewicht van 23800. De serineresiduen op de actieve plaats zijn onmisbare serine.

De chemische structuur van trypsine van varkens lijkt sterk op die van trypsine van runderen. In de sequentie van aminozuurresiduen zijn slechts 41 aminozuurresiduen verschillend, maar de moleculaire configuratie is heel anders. De sedimentatiecoëfficiënt S20W is 2,77S, pI=10.8, en de thermische stabiliteit is stabieler dan die van rundertrypsine. Het beschermende effect van Ca2+ op het enzym is niet zo duidelijk als dat van rundvee en schapen, en er is geen centraal onderdeel van de chelerende Ca2+.. Er zijn 6 paar disulfidebindingen en 1~2 bindingen verbroken, waardoor de volledige structuur van het enzymmolecuul niet wordt vernietigd en de activiteit van het enzym wordt beschermd. De enzymactiviteit is gelijk aan die van 72% van runderen en 61% van schapen. Trypsine van schapen is vergelijkbaar met dat van runderen en varkens, maar de activiteit is iets hoger dan die van runderen en varkens.

Trypsine werkt specifiek op peptidebindingen die zijn samengesteld uit basische aminozuren arginine en lysinecarboxyl. Het enzym zelf is gemakkelijk te autolyseren. - Trypsine wordt omgezet in - Trypsine wordt verder afgebroken tot tryptase en zelfs tot fragmenten, en de activiteit ervan wordt ook geleidelijk verminderd en gaat verloren.

Naast gewervelde dieren komt het ook voor in een breed scala aan organismen, zoals zijderupsen, marihuana, rivierkreeften en actinomyceten. Bovendien zijn trombine, fibrinolytisch enzym, vasodilatator en andere proteasen die verband houden met bloedstolling en ontsteking bij hogere dieren nauw verwant aan trypsine in termen van chemische structuur en specificiteit. Er kan van worden uitgegaan dat deze enzymen zich tijdens het evolutieproces onderscheiden van gemeenschappelijke voorouder-enzymen. Chymotrypsine en elastase zijn ook nauw verwant qua structuur en katalytisch mechanisme, maar hun specificiteit is totaal verschillend.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9,0. Ca2+kan de enzymactiviteit stabiliseren; Zware metaalionen, organofosforverbindingen, DFP en natuurlijke trypsineremmers remmen de activiteit ervan sterk. Het wordt gebruikt voor ontstekingsremmers en detumescentie in de kliniek en voor de productie van leer, de verwerking van ruwe zijde en de voedselverwerking in de industrie.

Populaire tags: trypsinepoeder cas 9002-07-7, leveranciers, fabrikanten, fabriek, groothandel, kopen, prijs, bulk, te koop